Ig的水解片段

在一定条件下，Ig分子的某些部分可被蛋白酶分解为不同的片段，因此用酶水解免疫球蛋白是研究其结构与功能的重要方法之一。免疫学中常用的酶是木瓜蛋白酶（Papain）和胃蛋白酶（Pepsin）.

木瓜蛋白酶在生理条件下作用于H链使二硫链N端裂解，生成两个*相同的Fab段和一个Fc段。Fab段又称为抗原结合片段，是由一条完整的L链和部分H链组成，它仍能和抗原结合，但结合能力减弱，不能形成凝集反应或沉淀反应。Fc段为可结晶片段，为2条H链C端剩余的部分，分子量为55KDa,在低温能够结晶，无抗原结合活性，但具有其他生物活性如固定补体、亲和细胞等。

胃蛋白酶在低pH下可在IgG分子H链间二硫链近羟基端断裂H链，形成大小两个片段大片段为F (ab’)2,由两个F(ab)及铰链区组成，为双价，仍具有抗体活性，可以与抗原发生结合形成沉淀或凝集反应。小片段为Fc’片段，无生物学活性和抗原性，最终被降解。

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